Chemie-Nobelpreis 2017 für die Entwicklung der Kryo-Elektronenmikroskopie

Nobelpreis für TUM-Alumnus Prof. Joachim Frank

Entscheidend für ihre Funktion ist die dreidimensionale Form der Proteine. Lange Zeit war die Röntgenstrukturanalyse das Mittel der Wahl, um diese Form atomgenau zu bestimmen. Doch viele Proteine ließen sich nicht kristallisieren. Darüber hinaus ändert sich in vielen Fällen die Form des Proteins im Verlauf der Reaktion – was die statische Kristallstruktur nicht abbilden kann.

Mit der Kryo-Elektronenmikroskopie schufen Jacques Dubochet, Joachim Frank und Richard Henderson ein Werkzeug, das diese Lücke zu schließen hilft. Im Elektronenmikroskop wird die Probe mit flüssigem Stickstoff gekühlt und der zerstörerische Einfluss des Elektronenstrahls vermindert. Außerdem wird das in der Probe enthaltene Wasser durch extrem schnelle Abkühlung in amorpher Form festgehalten.

In Fortführung der Arbeiten seines Doktorvaters Hoppe gelang es Joachim Frank, eine Strategie zu entwickeln, die aus vielen hochaufgelösten, zweidimensionalen Aufnahmen eines Elektronenmikroskops ein dreidimensionales Bild der Struktur berechnen kann.

Auch an der TU München wird die Kryo-Elektronenmikroskopie aktuell neben der Röntgenstrukturanalyse und der NMR-Spektroskopie zur Aufklärung von Struktur und Funktion von Proteinen eingesetzt.

„Ich freue mich riesig darüber, dass diese drei Forscher mit dem Nobelpreis ausgezeichnet werden", sagt Sevil Weinkauf, Professorin für Elektronenmikroskopie an der TU München. "Sie sind die Pioniere auf diesem Gebiet, und hinter ihnen stehen nochmal eine ganze Reihe wichtiger Forscherinnen und Forscher, die ebenfalls sehr viel dazu beigetragen haben, dass diese Methode in den vergangenen Jahren einen wesentlichen Sprung nach vorne gemacht hat.“

Bislang (2017) erhielten 17 Wissenschaftler und Alumni der Technischen Universität München (TUM) Nobelpreise.